DES PROTEINES ACTIVES DANS LA CATALYSE : LES ENZYMES

Intro : Le phénotype est étroitement lié aux protéines que l’organisme est capable de synthétiser. Certaines jouent un rôle majeur dans les réactions chimiques se déroulant dans l’organisme, ce sont les enzymes.

Comment les enzymes participent-elles à l’expression du phénotype ?

Hypothèse : Les caractéristiques moléculaires des enzymes conditionnent la réalisation du phénotype.

Les meilleurs professeurs de SVT disponibles
Antoine
4,9
4,9 (137 avis)
Antoine
60€
/h
Gift icon
1er cours offert !
Chrys & chris
5
5 (175 avis)
Chrys & chris
48€
/h
Gift icon
1er cours offert !
Chris
5
5 (332 avis)
Chris
96€
/h
Gift icon
1er cours offert !
Georges
4,9
4,9 (49 avis)
Georges
50€
/h
Gift icon
1er cours offert !
Agnès
5
5 (50 avis)
Agnès
75€
/h
Gift icon
1er cours offert !
Cecile
4,9
4,9 (23 avis)
Cecile
34€
/h
Gift icon
1er cours offert !
Angelina
5
5 (20 avis)
Angelina
80€
/h
Gift icon
1er cours offert !
Jérôme
5
5 (18 avis)
Jérôme
120€
/h
Gift icon
1er cours offert !
Antoine
4,9
4,9 (137 avis)
Antoine
60€
/h
Gift icon
1er cours offert !
Chrys & chris
5
5 (175 avis)
Chrys & chris
48€
/h
Gift icon
1er cours offert !
Chris
5
5 (332 avis)
Chris
96€
/h
Gift icon
1er cours offert !
Georges
4,9
4,9 (49 avis)
Georges
50€
/h
Gift icon
1er cours offert !
Agnès
5
5 (50 avis)
Agnès
75€
/h
Gift icon
1er cours offert !
Cecile
4,9
4,9 (23 avis)
Cecile
34€
/h
Gift icon
1er cours offert !
Angelina
5
5 (20 avis)
Angelina
80€
/h
Gift icon
1er cours offert !
Jérôme
5
5 (18 avis)
Jérôme
120€
/h
Gift icon
1er cours offert !
C'est parti

I/ Les enzymes : des biocatalyseurs

Cf. TP 1

Catalyseur : substance qui agit à faible concentration, qui accélère une réaction chimique sans être modifiée, permettant la transformation d’un substrat en un produit.

Biocatalyseur : catalyseur synthétisé par un organisme vivant agissant sous des conditions physico-chimiques compatibles avec la vie.

II/ La double spécificité

2.1 Spécificité de substrat

Cf. doc 1 p. 142

Substrat : molécule transformée en produit suite à l’action d’une enzyme.

Produit : molécule résultant de la transformation d’un substrat suite à l’action d’une enzyme.

E1+S E1+P

Les enzymes sont spécifiques de la réaction qu’elles catalysent et spécifiques d’un substrat :

 une enzyme donnée n’agit que sur un seul substrat

 le nom de l’enzyme indique la nature du substrat sur lequel elle agit (saccharase, amylase)

Remarque : sur un substrat donné plusieurs enzymes peuvent agir mais chacune sur une partie (point d’ancrage) différente du substrat.

Réaction métabolique possible :

S1+E1 P1+E2 P2+E3 P3

Conclusion : une enzyme est associée à un type de substrat d’où la spécificité de substrat.

2.2 Spécificité d’action

Cf. doc 2 p. 143

Exemples de catalyses :

L’enzyme € transforme le substrat (S) en produit (P), c’est la réaction chimique (RC).

La fructokinase € transforme le fructose (S) en fructose-1-phosphate (P), c’est une phosphorylation (RC).

L’aldolase ß transforme le fructose-1-phosphate en fructose-1-6-diphosphate, c’est une phosphorylation.

La phosphoglucomutase transforme le glucose-6-phosphate en glucose-1-phosphate, c’est une isomérisation (ici commutation du groupement phosphate).

La glucose-6-phosphatase transforme le glucose-6-phosphate en glucose, c’est une déphosphorylation.

Pour un substrat donné, une enzyme ne peut catalyser qu’un seul type de réaction chimique.

S1+E1 P1 S1+E2 P2

Conclusion : Une enzyme est associée à un type de réaction chimique d’où une spécificité d’action qui dépend de la nature du substrat.

Les enzymes présentent une spécificité de substrat et une spécificité d’action, on parle de double spécificité.

Remarque : Au cours des réactions métaboliques, des transformations progressives d’un substrat en différents produits ont lieu. Si une enzyme fait défaut, la réaction métabolique est modifiée et les produits finaux seront différents. Les phénotypes seront alternatifs, si le phénotype est malade, cela pourra engendrer de graves maladies.

III/ La formation du complexe enzyme-substrat conditionne la catalyse

3.1 Formation du complexe enzyme-substrat : étape capitale de la catalyse

Cf. TP 2

Cinétique : ensemble de règles qui régissent la vitesse d’une réaction chimique.

La cinétique relie la vitesse de la réaction avec la concentration des réactifs et les différents paramètres environnementaux.

E+S ES P+E

L’activité de l’enzyme s’évalue en mesurant la vitesse de la réaction chimique.

  • Si la vitesse est faible, les enzymes sont peu actives peu de produits formés

  • Si la vitesse est plus élevée, les enzymes sont plus actives plus de produits formés

  • Si la vitesse est maximale, les enzymes sont saturées le nombre de produits formés est constant

  • La vitesse est proportionnelle à la concentration en enzyme ou en substrat jusqu’à sa valeur maximale, les enzymes sont alors saturées

  • La vitesse dépend de l’enzyme qui dépend de la catalyse

  • L’enzyme est le facteur limitant de la réaction chimique

  • La vitesse est la pente de la droite tangente à la courbe

  • La vitesse maximale est atteinte lorsque toutes les enzymes présentes sont occupées à transformer un substrat : le nombre de complexes enzyme-substrat est au maximum

  • Lorsque la vitesse est constante, donc que le nombre de complexes enzyme-substrat est constant, il se forme autant de complexes enzyme-substrat qu’il en disparaît ; autrement dit dès qu’un substrat est transformé en produit, un nouveau substrat prend sa place

  • En fin de réaction tous les substrats ont été transformés en produits

La cinétique, telle qu’elle est utilisée ici, correspond à la description de l’évolution d’un système chimique permettant de comprendre le mécanisme de la réaction.

3.2 Origine du complexe enzyme-substrat

Ce complexe enzyme-substrat repose sur une complémentarité structurale au niveau du site actif.

  • Le site actif est la partie de l’enzyme où vient se fixer le substrat

  • Le site actif est une logette ou un sillon à la surface de l’enzyme

  • Le site actif est composé d’une zone de reconnaissance, et d’une zone catalytique

Zone de reconnaissance : Séquence en acides aminés de l’enzyme présentant une complémentarité de configuration spatiale avec un type de substrat expliquant la spécificité de substrat de l’enzyme.

Zone catalytique : Séquence en acides aminés (2 ou 3) de l’enzyme présentant une activité catalytique spécifique pour un type de substrat expliquant la spécificité d’action de l’enzyme.

 La structure spatiale du site actif de l’enzyme est très importante pour la réalisation de la catalyse.

Remarques :

  • Un site actif peut être composé par différentes parties de l’enzyme séparées dans l’espace, c’est un site actif « éclaté »

  • Des inhibiteurs moléculaires présentant une complémentarité structurale avec un site actif peuvent se fixer sur ce site actif et bloquer la catalyse (l’enzyme ne relâchera l’inhibiteur que si la catalyse est accomplie, or l’inhibiteur ne peut pas réagir), ce sont des inhibiteurs compétitifs de l’enzyme

  • La configuration spatiale du site actif est sous la dépendance des conditions physico-chimiques du milieu, si il y a rupture de liaisons hydrogènes ou peptidiques la configuration spatiale du site actif sera modifiée et la fonction de l’enzyme sera altérée

Action du PH

Lorsque le PH optimum est atteint, l’activité enzymatique est au maximum.

Tout autre valeur du PH équivaut à un changement de ionisation des acides aminés du site actif, à une modification de la configuration spatiale du site actif, à une altération de la fonction de l’enzyme et donc à une baisse de l’activité enzymatique.

Action de la température

La température optimale est toujours comprise entre 37 et 41°C.

L’augmentation de la température implique une augmentation de la vitesse de la réaction chimique et une action sur la configuration spatiale de l’enzyme.

Lorsque la température optimale est atteinte, l’activité enzymatique est au maximum.

Entre 0°C et la température optimale l’activité enzymatique augmente, l’enzyme est inactivée.

Entre la température optimale et des températures plus élevées l’activité enzymatique baisse, il y a une modification de la configuration spatiale du site actif entraînant une transformation irréversible et une altération du site actif, l’enzyme est dénaturée.

Remarque : L’enzyme et le substrat ajustent mutuellement leurs configurations spatiales qui ne deviennent complémentaires qu’après la fixation de l’enzyme sur le substrat.

Conclusion : La configuration spatiale de l’enzyme, sous la dépendance des facteurs du milieu, détermine son activité. Toute modification de la forme de la molécule peut conduire à la perte de sa capacité catalytique ou à son augmentation, ce qui entraîne une plasticité du phénotype voire une altération. L’activité enzymatique se répercute à tout moment sur les fonctions de la cellule et contribue ainsi à la réalisation du phénotype.

Vous avez aimé cet article ? Notez-le !

Aucune information ? Sérieusement ?Ok, nous tacherons de faire mieux pour le prochainLa moyenne, ouf ! Pas mieux ?Merci. Posez vos questions dans les commentaires.Un plaisir de vous aider ! :) 4,16 (37 note(s))
Loading...

Olivier

Professeur en lycée et classe prépa, je vous livre ici quelques conseils utiles à travers mes cours !