Chapitres
Les différentes protéines
Bactériorhodopsine :
Protéine transmembranaire composée de 7 hélices α , dont l’intérieur est
hydrophile et la périphérie hydrophobe. Les bactériorhodopsines s’assemblent en
trimères dans la bicouche lipidique.
Cadhérine :
CAM, protéine transmembranaire faite d’une chaîne d’environ 700 aa possédant à
son extrémité un site de reconnaissance aux cadhérines, ce qui permet des
interactions homophiles auxquelles le Ca²+ est indispensable.
Clathrine : 180 kDa, 6 chaînes (3 lourdes et 3 légères)
associées entre elles sous forme d’un triskélion
Collagène :
L’association de 3 hélices gauches d’environ 1000 aa chacune forme une molécule
de tropocollagène, qui s’enroule en super hélice pour former une molécule de
collagène. Les molécules de collagène s’associent entre elles pour former des
fibrilles, des fibres, puis des faisceaux de collagène. Le décalage des
molécules à l’intérieur d’une fibrille entraîne l’absence de zones de moindre
résistance. On connaît à ce jour 19 collagènes différents, l’architecture du
collagène dépend de la matrice dans laquelle il se trouve (cornée, lame
basale,...). Le collagène représente 25% de la matière sèche du corps humain.
Connexine : Protéine transmembranaire comprenant 4
hélices α hydrophobes. Les connexines s’associent par 6 pour former un
connexon, et deux connexons se font face pour former un canal (cf jonction
gap), l’espace intermembranaire étant très faible.
Elastine :
830 aa, molécule fibrillaire abondante dans les MEC élastiques, qui sont
soumises à une déformation et retrouvant leur forme initiale, comme celle des
poumons. Le réseau d’élastine se tend lorsqu’il est soumis à une déformation
Fibronectine :
Dimère protéique formé de deux chaînes de 2500 aa chacune liées au niveau de
l’extrémité C-term, comportant des sites de liaison au collagène, aux
protéoglycanes et aux protéines membranaires. Les fibronectines permettent le
maillage de la MEC animale.
Glut-5 :
Protéine membranaire, faite de 12 hélices α. C’est un transporteur passif, un
uniporteur, on observe un changement conformationnel lors de la fixation d’une
molécule de glucose. Une protéine peut faire passer jusqu’à qqs milliers de
molécules par secondes par ce principe. Le sens de fonctionnement de ce
transporteur est celui du gradient de glucose, si le gradient s’inverse, le
mécanisme s’inverse également.
Glycophorine :
Une seule hélice α, les glycophorines s’associent en dimères.
Hémoglobine :
Protéine tétramérique résultant de l’association de 4 chaînes de globines
identiques deux à deux : 2 chaînes α (141 aa chacune) et 2 chaînes β (146
aa chacune), l’hémoglobine possède donc une structure quaternaire. Les liaisons
entre les monomères de l’hémoglobine sont uniquement des liaisons non covalentes,
il y en a ≈18, ce qui forme un contact solide. Lors de la fixation du
dioxygène, les liaisons modifiées sont les α1-β2 et α2-β1.
Si il y a du dioxygène fixé, on parle d’oxyhémoglobine,
sinon, on parle de désoxyhémoglobine.
Intégrine :
Dimère protéique (une chaîne α dont on connaît 18 exemplaires différents et une
chaîne β dont on en connaît 8) qui s’insère dans la membrane plasmique par des
hélices α . Le dimère possède une tête globulaire de 20nm, faite de feuillets
β, qui possède un site de reconnaissance pour 3 aa (arginine, lysine,
aspartate), séquence présente dans les fibronectines, les laminines et le
collagène ce qui permet une fixation des composants de la MEC. Les extrémités
cytosoliques de la Pn sont ancrées dans la plaque protéique, c’est une molécule
polarisée.
Laminine :
Protéine d’adhérence, trimère possédant 2 sites de liaison au collagène, 1 aux
protéoglycanes et 1 à l’intégrine. La longueur de chacune des chaînes dépasse
1500 résidus.
Myoglobine :
153 aa, 17 kDa, hétéroprotéine globulaire, non circulante, qui correspond à
l’assemblage d’une chaîne polypeptidique et d’un groupement prostétique,
l’hème. C’est une Pn compacte faite uniquement d’hélices et de raccords entre
ces hélices. Sa séquence comporte 4 prolines, qui entraînent 4 coudes dans la
molécule. L’hème est une protoporphyrine qui a fixé un atome de fer, c’est une
structure tétrapyrolique située entre les hélices A, E (histidine distale) et F
(histidine proximale) qui réalise la fixation du dioxygène. Cette fixation
entraîne un changement conformationnel de la protéine.
La myoglobine ne
relargue le dioxygène que lorsque la pression partielle en O2 est faible, elle
a un rôle de réserve du dioxygène. On trouve de nombreuses myoglobines autour
des mitochondries.
Occludine :
Une des protéines membranaires composant les jonctions étanches, qui forme des
arrangements linéaires (en cordon).
Pompe ATP-ase :
Pn faite de 4 chaînes (2 α de 95 kDa et 2 β de 40 kDa sur lesquelles sont fixés
des glucides). La pompe est constituée d’une chaîne et d’une , elle permet
l’entrée de 2K+ et la sortie de 3Na+ contre les gradients de
concentration. Elle réalise un transport actif, couplé à l’utilisation d’ATP,
la phosphorylation et la déphosphorylation entraînant des changements
conformationnels de la pompe. Il s’effectue 100 cycles par seconde, qui
permettent le maintien des concentrations ioniques.
Porine :
Pn transmembranaire constituée d’un tonneau β (alternance de 16 feuillets β
recourbés sur eux-mêmes) de très grand diamètre, dont l’intérieur hydrophile
permet le passage d’eau en grande quantité (canal transmembranaire). Les
porines s’associent en trimères, les 3 canaux étant séparés dans chaque
trimère.
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bonjour “BIBOb”
j’ai vu que tu étais en 1ère année de BCPST
justemt je rentre ds cette classe en septembre et j’aimerais avoir qq indications
si tu veux–> tsetse_62@hotmail.fr
merci bcp
a+